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氨基酸和蛋白質(zhì)
一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類
1、非極性氨基酸
包括:甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、極性氨基酸
極性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸
酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸
堿性氨基酸:賴氨酸、精氨酸、組氨酸
其中:屬于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
屬于亞氨基酸的是:脯氨酸
含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸
注意:在識記時可以只記第一個字,如堿性氨基酸包括:賴精組
二、氨基酸的理化性質(zhì)
1、兩性解離及等電點:
氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基,能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽,故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一PH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性,此時溶液的PH稱為該氨基酸的等電點。
2、氨基酸的紫外吸收性質(zhì):
芳香族氨基酸在280nm波長附近有最大的紫外吸收峰,由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基,氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比,故通過對280nm波長的紫外吸光度的測量可對蛋白質(zhì)溶液進行定量分析。
3、茚三酮反應
氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應可生成藍紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波長處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比,因此可作為氨基酸定量分析方法。
三、肽
兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去1分子水縮合成最簡單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽;39個氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽;51個氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。多肽連中的自由氨基末端稱為N端,自由羧基末端稱為C端,命名從N端指向C端。人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽,重要的有:
谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團。GSH的巰基具有還原性,可作為體內(nèi)重要的還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化,使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。
四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)
1、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu):即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。
主要化學鍵:肽鍵,有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。
2、蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu):包括二級、三級、四級結(jié)構(gòu)。
1)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu):指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu),也就是該段肽鏈骨架原子的相對空間位置,并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)以一級結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ),多為短距離效應?煞譃椋
α-螺旋:多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升,順時鐘走向,即右手螺旋,每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈,螺距為0.540nm。α-螺旋的每個肽鍵的N-H和第四個肽鍵的羧基氧形成氫鍵,氫鍵的方向與螺旋長軸基本平形。
β-折疊:多肽鏈充分伸展,各肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu),側(cè)鏈R基團交錯位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方;它們之間靠鏈間肽鍵羧基上的氧和亞氨基上的氫形成氫鍵維系構(gòu)象穩(wěn)定.
β-轉(zhuǎn)角:常發(fā)生于肽鏈進行180度回折時的轉(zhuǎn)角上,常有4個氨基酸殘基組成,第二個殘基常為脯氨酸。
無規(guī)卷曲:無確定規(guī)律性的那段肽鏈。
主要化學鍵:氫鍵。
2)蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu):指整條肽鏈中全部氨基酸殘基相對空間位置,顯示為長距離效應。
主要化學鍵:疏水鍵(最主要)、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵、范德華力。
3)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu):對蛋白質(zhì)分子的二、三級結(jié)構(gòu)而言,只涉及一條多肽鏈卷曲而成的蛋白質(zhì)。在體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條肽鏈,每一條多肽鏈都有其完整的三級結(jié)構(gòu),稱為蛋白質(zhì)的亞基,亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布,并以非共價鍵相連接。這種蛋白質(zhì)分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,為四級結(jié)構(gòu)。由一條肽鏈形成的蛋白質(zhì)沒有四級結(jié)構(gòu)。
主要化學鍵:疏水鍵、氫鍵、離子鍵
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